氨基酸分解温度表（组氨酸分解温度）

强酸强碱高温会破坏氨基酸吗

不一定可以。

不同的氨基酸有自己独特的破坏方式，比如色氨酸在酸水解条件下不稳定，易被破坏。但也有共性，比所说某些氨基酸降解酶。

不同的氨基酸需要不同温度才能破坏，一般说来，常用的20种氨基酸的营养破坏温度是90-100度，低于这个温度营养破坏很少，温度再高，就会逐渐丧失价值，到近200度时，已经不是氨基酸了，毫无价值了。

氨基酸的物理和化学性质有哪些

无色晶体，熔点极高，一般在200℃以上。不同的氨基酸其味不同，有的无味，有的味甜，有的味苦，谷氨酸的单钠盐有鲜味，是味精的主要成分。各种氨基酸在水中的溶解度差别很大，并能溶解于稀酸或稀碱中，但不能溶于有机溶剂。通常酒精能把氨基酸从其溶液中沉淀析出。

紫外吸收性质

氨基酸的一个重要光学性质是对光有吸收作用。20种Pr——AA在可见光区域均无光吸收，在远紫外区（220nm）均有光吸收，在紫外区（近紫外区）（220nm—300nm）只有三种AA有光吸收能力，这三种氨基酸是苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸，因为它们的R基含有苯环共轭双键系统。苯丙AA最大光吸收在259nm、酪AA在278nm、色AA在279nm，蛋白质一般都含有这三种AA残基，所以其最大光吸收在大约280nm波长处，因此能利用分光光度法很方便的测定蛋白质的含量。分光光度法测定蛋白质含量的依据是朗伯—比尔定律。在280nm处蛋白质溶液吸光值与其浓度成正比。

酸碱性质

1、两性解离与等电点

氨基酸在水溶液或结晶内基本上均以兼性离子或偶极离子的形式存在。所谓两性离子是指在同一个氨基酸分子上带有能释放出质子的NH3正 缬氨酸离子和能接受质子的COO-负离子，因此氨基酸是两性电解质。

氨基酸的等电点：氨基酸的带电状况取决于所处环境的PH值，改变PH值可以使氨基酸带正电荷或负电荷，也可使它处于正负电荷数相等，即净电荷为零的两性离子状态。使氨基酸所带正负电荷数相等即净电荷为零时的溶液PH值称为该AA

2、解离常数

解离式中K1和K2′分别代表α－碳原子上-COOH和-NH3的表现解离常数。在生化上，解离常数是在特定条件下（一定溶液浓度和离子强度）测定的。等电点的计算可由其分子上解离基团的表观解离常数来确定。

氨基酸解离常数列表：

缩写 中文译名 支链 分子量 等电点 羧基解离常数 氨基解离常数 Pkr(R) R基

Gly G 甘氨酸亲水性75.07 6.06 2.35 9.78 -H　

Ala A 丙氨酸疏水性89.09 6.11 2.35 9.87 -CH3　

Val V 缬氨酸 疏水性 117.15 6.00 2.39 9.74 -CH-(CH3)2　

Leu L 亮氨酸 疏水性 131.17 6.01 2.33 9.74 -CH2-CH(CH3)2　

Ile I 异亮氨酸 疏水性 131.17 6.05 2.32 9.76 -CH(CH3)-CH2-CH3　

Phe F 苯丙氨酸 疏水性 165.19 5.49 2.20 9.31 -CH2-C6H5　

Trp W 色氨酸 疏水性 204.23 5.89 2.46 9.41 -C8NH6　

Tyr Y 酪氨酸 疏水性 181.19 5.64 2.20 9.21 10.46 -CH2-C6H4-OH

Asp D 天冬氨酸 酸性 133.10 2.85 1.99 9.90 3.90 -CH2-COOH　

Asn N 天冬酰胺 亲水性 132.12 5.41 2.14 8.72 -CH2-CONH2　

Glu E 谷氨酸 酸性 147.13 3.15 2.10 9.47 4.07 -(CH2)2-COOH　

氨基酸

Lys K 赖氨酸 碱性 146.19 9. 60 2.16 9.06 10.54 -(CH2)4-NH2　

Gln Q 谷氨酰胺 亲水性 146.15 5.65 2.17 9.13 -(CH2)2-CONH2　

Met M 甲硫氨酸 疏水性 149.21 5.74 2.13 9.28 -(CH2)-S-CH3　

Ser S 丝氨酸 亲水性 105.09 5.68 2.19 9.21 -CH2-OH　

Thr T 苏氨酸 亲水性 119.12 5.60 2.09 9.10 -CH(CH3)-OH

Cys C 半胱氨酸 亲水性 121.16 5.05 1.92 10.70 8.37 -CH2-SH　

Pro P 脯氨酸 疏水性 115.13 6.30 1.95 10.64 -C3H6　

His H 组氨酸 碱性 155.16 7.60 1.80 9.33 6.04

Arg R 精氨酸 碱性 174.20 10.76 1.82 8.99 12.48

3、多氨基（碱性氨基酸）和多羧基（酸性氨基酸）氨基酸的解离

解离原则：先解离α-COOH，随后其他-COOH；然后解离α-NH3+，随后其他-NH3。总之羧基解离度大于氨基，α-C上基团大于非α-C上同一基团的解离度。等电点的计算：首先写出解离方程，两性离子左右两端的表观解离常数的对数的算术平均值。一般PI值等于两个相近PK值之和的一半。如天冬氨酸 赖氨酸。

4、氨基酸的酸碱滴定曲线

以甘氨酸为例：摩尔甘氨酸溶于水时，溶液PH为5.97，分别用标准NaOH和HCL滴定，以溶液PH值为纵坐标，加入HCL和NaOH的摩尔数为横坐标作图，得到滴定曲线。该曲线一个十分重要的特点就是在PH=2.34和PH=9.60处有两个拐点，分别为其PK1和PK2。 规律：pH [R±][R]; pHpK2′时，[R][R±][R+]; pH=pI时，净电荷为零，[R]=[R-]; pH pI时，净电荷为“-”。

请问：球状蛋白质的表面张力会随加热的温度而变高吗？还有在65度的加热下蛋白质会变性 表面张力呢？

通过加热 蛋白质的表面张力是会变高的！但是一旦达到变性温度就会变低！！

如果加热的温度没到变性温度 蛋白质的表面张力是可逆的 也就是说 加热后是45 放了4个小时会变回48！！！ 选我吧 我是利兹大学学食品的！！！ 研究过这个内容！！哈哈哈哈哈哈哈！！

氨基酸在120度下会分解吗?

对的，（1）a、苹果泥和果胶酶分别恒温处理再混合，目的是保证底物和酶混合时的温度是相同的，不会发生温度的变化．b、实验的不同温度梯度之间可形成相互对照，无需补充果汁和蒸馏水混合实验．c、若探究果胶酶的最适用量，果胶酶的量是自变量，其他是无关变量，应加以控制，如pH、温度、果泥量、果胶酶浓度等．（2）果胶酶和纤维素酶的本质均为蛋白质，二者都是在核糖体上合成的，催化果胶酶水解的酶是果胶酶，构成纤维素酶的基本单位是氨基酸．（3）若用海藻酸钠作载体制备固定化霉菌，由于海藻酸钠溶解速度较慢，需用小火间断加热，若加热太快会出现焦糊．固定化细胞技术一般采用包埋法固定化，原因是细胞个体大，不易从包埋材料中漏出．故答案为：（1）a．保证底物和酶在混合时的温度是相同的b．没有，实验的不同温度梯度之间可形成相互对照c．pH、果胶酶浓度、果泥量（2）BD（3）浓度适宜加热时用小火或间断加热细胞个体大，不易从包埋材料中漏出

牛肉中的蛋白质在多高的水温中分解出氨基酸？

长时间炖煮80-110度都会有氨基酸分解出来的，蛋白质水解，成氨基酸，低温也会缓慢分解掉的，有酶参与快一点，没有慢一点。