转氨基酶的转氨基作用
在转氨酶(transaminase ansaminase)的催化下, 某一氨基酸的a-氨基转移到另一种a-酮酸的酮基 上,生成相应的氨基酸,原来的氨基酸则转变
成a-酮酸。转氨酶催化的反应是可逆的。因此,转氨基作用既属于氨基酸的分解过程,也可用于合成体内某些营养非必需氨基酸。
除赖氨酸、脯氨酸和羟脯氨酸外,体内大多数氨基酸可以参与转氨基作用。人体内有多种转氨酶分别催化特异氨基酸的转氨基反应,它们的活性高低不一。其中以谷丙转氨酶(glutamicpyruvic transaminase,GPT,又称ALT)和谷草转氨酶(glutamic oxaloacetictransaminase,GOT,又称AST)最为重要。
转氨酶分布很广,不同的组织器官中转氨酶活性高低不同,如心肌GOT最丰富,肝中则GPT最丰富。转氨酶为细胞内酶,血清中转氨酶活性极低。当病理改变引起细胞膜通透性增高、组织坏死或细胞破裂时,转氨酶大量释放,血清转氨酶活性明显增高。如急性肝炎病人血清GPT活性明显升高,心肌梗死病人血清GOT活性明显升高。这可用于相关疾病的临床诊断,也可作为观察疗效和预后的指标。
各种转氨酶的辅酶均为含维生素B6的磷酸吡哆醛或磷酸吡哆胺。它们在转氨基反应中起着氨基载体的作用。在转氨酶的催化下,α—氨基酸的氨基转移到磷酸吡哆醛分子上,生成磷酸吡哆胺和相应的α—酮酸;而磷酸吡哆胺又可将其氨基转移到另一α—酮酸分子上,生成磷酸吡哆醛和相应的α—氨基酸,可使转氨基反应可逆进行。
谷丙转氨酶和谷草转氨酶转氨基作用
磷酸吡哆醛传递氨基的作用
氨基酸脱氨基作用的名词解释
脱氨基作用,细胞内从有机化合物分子上除去氨基的酶促反应,是机体内 氨基酸代谢的第一步。脱氨基作用有氧化脱氨, 转氨,联合脱氨和非氧化脱氨等方式。其中以 联合脱氨基最为重要。 氧化脱氨作用基作用普遍存在于动植物细胞中,动物的脱氨基作用主要在肝脏进行;非氧化脱氨基作用见于微生物,但并不普遍。生物中许多含氨基的化合物在分解代谢过程里几乎都有这类反应。这些化合物包括各种 氨基酸、 腺嘌呤、 鸟嘌呤、 胞嘧啶及它们的衍生物。脱氨基作用是由各种脱氨酶催化的,反应产物是对应的酮基化合物。在氨基酸的分解代谢中, L-谷氨酸的氧化性脱氨作用很重要。因为在许多生物中只有谷氨酸一种氨基酸能进行氧化性脱氨,催化这一反应的谷氨酸脱氢酶的专一性又较高。现在认为,至少在动物体内,大部分氨基酸是通过氨基转换和谷氨酸氧化脱氨的联合作用脱氨的,也可通过此联合作用的逆反应合成某些氨基酸。
氧化脱氨基作用是指氨基酸在脱氨基时伴有氧化(脱氢)过程。
催化氧化脱氨基的酶有氨基酸氧化酶和L-谷氨酸脱氢酶。 L-谷氨酸脱氢酶是以NAD+(或NADP+)为辅酶的不需氧脱氢酶,其在体内分布广(除肌肉组织外)、活性强,能催化L-谷氨酸氧化脱氨,生成α-酮戊二酸。
L-谷氨酸脱氢酶的催化反应是可逆的。当谷氨酸浓度高时,则向分解方向进行。由于L-谷氨酸脱氢酶的底物仅限于L-谷氨酸,因此不是体内理想的脱氨基过程。
氨基转移作用在各组织细胞普遍存在。催化转氨基作用的酶,称为氨基转移酶或简称转氨酶。它的作用是使氨基酸的α-氨基转移至另一α-酮酸的羰基上。
氨基转移酶的辅酶是吡哆胺磷酸和吡哆醛磷酸,它们作为氨基传递体而起作用
氨基转移作用也是可逆反应,除个别几个氨基酸如赖氨酸、苏氨酸、脯氨酸、羟脯氨酸外,其他氨基酸都可参与氨基的转移作用。只要体内存在相应的酮酸,就可合成某种氨基酸,这是体内合成非必需氨基酸的主要途径。 丙氨酸:α-酮戊二酸氨基转移酶(称谷丙转氨酶(GPT),又称丙氨酸转氨酶(ALT) )和天冬氨酸:α-酮戊二酸氨基转移酶(称谷草转氨酶(GOT)、又称天冬氨酸转氨酶(AST))两种酶很重要。
人体内氨基酸的分解代谢终产物是什么?
人体内氨基酸的分解代谢终产物是二氧化碳、水以及能量。
人体内氨基酸的分解代谢一般是先脱去氨基,形成的碳骨架可以被氧化成CO2和H2O,产生ATP ,也可以为糖、脂肪酸的合成提供碳架。腺苷三磷酸(ATP adenosine triphosphate)是由腺嘌呤、核糖和3个磷酸基团连接而成,水解时释放出能量较多,是生物体内最直接的能量来源。
氨基酸的代谢是比较复杂的过程,而且是个动态过程,但当人体机能全部消失后最终会通过各种方式转化为二氧化碳、水以及能量。
转酶氨是什么?
转氨酶 (aminotransferase;transaminase)
转氨酶是催化氨基酸与酮酸之间氨基转移的一类酶。普遍存在于动物、植物组织和微生物中,心肌、脑、肝、肾等动物组织以及绿豆芽中含量较高。种类很多,体内除赖氨酸、苏氨酸中外,其余α-氨基酸都可参加转氨基作用并各有其特异的转氨酶。其中以谷丙转氨酶(GPT)和谷草转氨酶(GOT)最为重要。前者是催化谷氨酸与丙酮酸之间的转氨作用,后者是催化谷氨酸与草酰乙酸之间的转氨作用。GOT以心脏中活力最大,其次为肝脏;GPT则以肝脏中活力最大,当肝脏细胞损伤时,GPT释放到血液内,于是血液内酶活力明显地增加。在临床上测定血液中转氨酶活力可作为诊断的指标。如测定GPT活力可诊断肝功能的正常与否,急性肝炎患者血清中GPT活力可明显地高于正常人;而测定GOT活力则有助于对心脏病变的诊断,心肌梗塞时血清中GOT活性显示上升。
转换酶中的一类。催化氨基酸和a-氧代酸(a-酮酸 )或醛酸之间的氨基转换反应,生成与原来的a-氧代酸或醛酸相应的a-氨基酸或ω- 氨基酸,原来氨基酸转变成相应的氧代酸。转氨酶催化的反应都是可逆的。转氨酶可按底物的不同分成3大类。L-a-氨基酸(酮酸转氨酶) 、ω- 氨基酸(酮酸转氨酶)和D-氨基酸转氨酶。转氨酶的辅基是磷酸吡哆醛或磷酸吡哆胺,两者在转氨基反应中可互相变换。
转氨酶参与氨基酸的分解和合成。氨基酸转氨后生成的酮酸或醛酸可经氧化分解而供能,也可转变成糖类或脂肪酸。相反,酮酸或醛酸也可经转氨酶的作用而生成非必需氨基酸。某些氨基酸之间的互变也有转氨酶参与。在高等动物各组织中,活力最高的转氨酶是谷氨酸 : 草酰乙酸转氨酶( GOT )和谷氨酸:丙酮酸转氨酶(GPT)。
转氨酶是人体代谢过程中必不可少的“催化剂”,主要存在于肝细胞内。当肝细胞发生炎症、坏死、中毒等,造成肝细胞受损时,转氨酶便会释放到血液里,使血清转氨酶升高。
通常,体检中主要检查的转氨酶有丙氨酸转氨酶(ALT,俗称谷丙转氨酶)和天门冬氨酸转氨酶(AST,俗称谷草转氨酶),其中尤以前者(ALT)最为常用。1%的肝脏细胞损害,可以使血中ALT的浓度增加1倍。因此,ALT水平可以比较敏感地监测到肝脏是否受到损害。
转氨酶水平在0—40之间是正常的。如果超出正常范围,在排除由于实验室设备故障和操作错误等因素造成误差的可能后,如果转氨酶水平还高,多半是由病毒性肝炎或其他肝病所致。但要确定是不是病毒性肝炎,还需要做其他检查,结合病史、症状、体征等全面分析。对于健康人来说,转氨酶水平在正常范围内升高或降低,并不意味着肝脏出了问题,因为转氨酶非常敏感,健康人在一天之内的不同时间检查,转氨酶水平都有可能产生波动。
转氨酶高不一定都是肝炎。ALT的升高只表示肝脏可能受到了损害。除了肝炎,其他很多疾病都能引起转氨酶增高。引起转氨酶升高的常见原因有以下几则:
1)肝脏本身的疾患,特别是各型病毒型肝炎、肝硬变、肝脓肿、肝结核、肝癌、脂肪肝、肝豆状核变性等,均可引起不同程度的转氨酶升高。
2)除肝脏外,体内其他脏器组织也都含有此酶,因此当心肌炎、肾盂肾炎、大叶性肺炎、肺结核、乙型脑炎、多发性肌炎、急性败血症、肠伤寒、流脑、疟疾、胆囊炎、钩端螺旋体病、流感、麻疹、血吸虫病、挤压综合征等,亦均可见血中转氨酶升高。
3)因为转氨酶是从胆管排泄的,因此如果有胆管、胆囊及胰腺疾患,胆管阻塞,也可使转氨酶升高。
4)药源性或中毒性肝损害,以及药物过敏都可引起转氨酶升高,并常伴有淤胆型黄疸和肝细胞损伤。例如生病时吃了会损伤肝脏的药物,红霉素、四环素、安眠药、解热镇痛药、避孕药,还有半夏、槟榔、青黛等中药。在停用这些药物后,转氨酶水平会很快恢复正常。
5)正常妊娠、妊娠中毒症、妊娠急性脂肪肝等也是转氨酶升高的常见原因。
6)对于一些看起来没什么大病的人来说,还有可能因为长期酗酒导致酒精肝,或饮食结构不合理导致脂肪肝,造成转氨酶高。
另外,健康人的转氨酶水平也有可能暂时超出正常范围。剧烈运动、过于劳累或者近期吃过油腻食物,都可能使转氨酶暂时偏高。如果在检查转氨酶前一晚加班工作,没睡好觉,或是体检前早餐时吃了油炸的东西,检查结果可能就会超出正常范围。一个人刚刚在操场上跑了几圈,就立刻检查他的转氨酶水平,结果也可能会高出正常范围。
转安酶是什么东西啊
转氨酶
转氨酶 (aminotransferase;transaminase )
转换酶中的一类。催化氨基酸和a-氧代酸(a-酮酸 )或醛酸之间的氨基转换反应,生成与原来的a-氧代酸或醛酸相应的a-氨基酸或ω- 氨基酸,原来氨基酸转变成相应的氧代酸。转氨酶催化的反应都是可逆的。转氨酶可按底物的不同分成3大类。L-a-氨基酸(酮酸转氨酶) 、ω- 氨基酸(酮酸转氨酶)和D-氨基酸转氨酶。转氨酶的辅基是磷酸吡哆醛或磷酸吡哆胺,两者在转氨基反应中可互相变换。
转氨酶参与氨基酸的分解和合成。氨基酸转氨后生成的酮酸或醛酸可经氧化分解而供能,也可转变成糖类或脂肪酸。相反,酮酸或醛酸也可经转氨酶的作用而生成非必需氨基酸。某些氨基酸之间的互变也有转氨酶参与。在高等动物各组织中,活力最高的转氨酶是谷氨酸 : 草酰乙酸转氨酶( GOT )和谷氨酸:丙酮酸转氨酶(GPT)。
转氨酶是人体代谢过程中必不可少的“催化剂”,主要存在于肝细胞内,它的存在主要反映肝脏的健康状况。
转氨酶水平在0—40之间是正常的。如果超出正常范围,在排除由于实验室设备故障和操作错误等因素造成误差的可能后,如果转氨酶水平还高,多半是由病毒性肝炎或其他肝病所致。但要确定是不是病毒性肝炎,还需要做其他检查,结合病史、症状、体征等全面分析。对于健康人来说,转氨酶水平在正常范围内升高或降低,并不意味着肝脏出了问题,因为转氨酶非常敏感,健康人在一天之内的不同时间检查,转氨酶水平都有可能产生波动。
另外,健康人的转氨酶水平也有可能暂时超出正常范围。剧烈运动、过于劳累或者近期吃过油腻食物,都可能使转氨酶暂时偏高。如果在检查转氨酶前一晚加班工作,没睡好觉,或是体检前早餐时吃了油炸的东西,检查结果可能就会超出正常范围。一个人刚刚在操场上跑了几圈,就立刻检查他的转氨酶水平,结果也可能会高出正常范围。
转 氨 酶
催化氨基酸与酮酸之间氨基转移的一类酶。普遍存在于动物、植物组织和微生物中,心肌、脑、肝、肾等动物组织以及绿豆芽中含量较高。种类很多,体内除赖氨酸、苏氨酸中外,其余α-氨基酸都可参加转氨基作用并各有其特异的转氨酶。其中以谷丙转氨酶(GPT)和谷草转氨酶(GOT)最为重要。前者是催化谷氨酸与丙酮酸之间的转氨作用,后者是催化谷氨酸与草酰乙酸之间的转氨作用。COT以心脏中活力最大,其次为肝脏;GPT则以肝脏中活力最大,当肝脏细胞损伤时,GPT则以肝脏中活力最大,当肝脏细胞损伤时,GPT释放到血液内,于是血液内酶活力明显地增加。在临床上测定血液中转氨酶活力可作为诊断的指标。如测定GPT活力可诊断肝功能的正常与否,急性肝炎患者血清中GPT活力可明显地高于正常人;而测定GOP活力则有助于对心脏病变的诊断,心肌梗塞时血清中GOT活性显示上升。
简述氨基酸脱氨基作用有哪几种方式,各自的特点是什么
1、氧化脱氨基作用:氨基酸在酶促作用下进行伴有氧化的脱氨反应称为氧化脱氨基作用。在体内有L-谷氨酸脱氢酶及氨基酸氧化酶类所催化的反应,其中以L-谷氨酸脱氢酶的作用最为重要。
L-谷氨酸脱氢酶是以NAD+或NADP+为辅酶的不需氧脱氢酶,它催化L-谷氨酸生成α-酮戊二酸和NH3。L-谷氨酸脱氢酶仅能参与L-谷氨酸的氧化脱氨基作用,而不能完成其他氨基酸的脱氨基作用,故体内还需要其他的脱氨基方式。
2、转氨基作用:又称为氨基转换作用,它是由氨基转换酶(转氨酶)催化的。此酶催化一些氨基酸的α-氨基转移到另一种α-酮酸的酮基上,生成相应的氨基酸,原来的氨基酸则转变成相应的α-酮酸。
体内大多数氨基酸(除甘氨酸、赖氨酸、苏氨酸、脯氨酸及羟脯氨酸外)都可参加转氨基作用。体内存在许多的转氨酶,不同氨基酸与α-酮酸之间的转氨基作用只能由专一的转氨酶催化。在各种转氨酶中,以L-谷氨酸与α-酮酸之间的转氨酶最为重要。转氨酶的辅酶是磷酸吡哆醛或磷酸吡哆胺。
3、联合脱氨基作用:上述转氨基作用只是将一个α-氨基酸的氨基转移到α-酮戊二酸的酮基上,形成谷氨酸,实际上并无游离的NH3产生,未达到真正脱离的目的。但若将转氨酶与L-谷氨酸脱氢酶联合作用,可达到真正脱氨基的目的,这一反应过程称为联合脱氨基作用。
4、肌肉中,通过嘌呤核苷酸循环使许多氨基酸脱去氨基。
扩展资料
氨基酸的作用
1、生理调节
要素的蛋白质,它在食物营养中的作用是显而易见的,但它在人体内并不能直接被利用,而是通过变成氨基酸小分子后被利用的。即它在人体的胃肠道内并不直接被人体所吸收,而是在胃肠道中经过多种消化酶的作用,将高分子蛋白质分解为低分子的多肽或氨基酸后,在小肠内被吸收,沿着肝门静脉进入肝脏。
一部分氨基酸在肝脏内进行分解或合成蛋白质;另一部分氨基酸继续随血液分布到各个组织器官,任其选用,合成各种特异性的组织蛋白质。
2、医疗作用
氨基酸在医药上主要用来制备复方氨基酸输液,也用作治疗药物和用于合成多肽药物。用作药物的氨基酸有一百几十种,其中包括构成蛋白质的氨基酸有20种和构成非蛋白质的氨基酸有100多种。
由多种氨基酸组成的复方制剂在现代静脉营养输液以及“要素饮食”疗法中占有非常重要的地位,对维持危重病人的营养,抢救患者生命起积极作用,成为现代医疗中不可少的医药品种之一。
3、物质基础
蛋白质的基本单位是氨基酸。如果人体缺乏任何一种必需氨基酸,就可导致生理功能异常,影响机体代谢的正常进行,最后导致疾病。即使缺乏某些非必需氨基酸,会产生机体代谢障碍。
精氨酸和瓜氨酸对形成尿素十分重要;胱氨酸摄入不足就会引起胰岛素减少,血糖升高。又如创伤后胱氨酸和精氨酸的需要量大增,如缺乏,即使热能充足仍不能顺利合成蛋白质。
4、食物
成人必需氨基酸的需要量约为蛋白质需要量的20%~37%。
氨基酸在食品中的作用不可忽视,有的是调味剂,有的是营养强化剂,有的可起增香作用等。
参考资料来源:百度百科-氨基酸
参考资料来源:百度百科-脱氨基
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