氨基酸半衰期（氨基酸半衰期多久）

氨基酸,胰高血糖素中是否有氮元素

都含有氮元素,因为它们都含有氨基,也就肯定有氮元素

付:胰高血糖素glucagon 亦称胰增血糖素或抗胰岛素或胰岛素B。它是伴随胰岛素由脊椎动物胰脏的胰岛α细胞分泌的一种激素。与胰岛素相对抗，起着增加血糖的作用。于1953年，被分离沉淀而取得结晶。它是以N-末端组氨酸为起点，C末端苏氨酸为终点的29个氨基酸残基组成的一条单链肽（分子量约为3500），分子内不具有S-S键，在这一点上，完全不同于胰岛素。该化合物的结构已由最近的化学合成所肯定。胰高血糖素的作用初期过程是与存在于靶细胞细胞膜上的受体进行特异性结合，将腺苷酸环化酶活化，环式AMP成为第二信使活化磷酸化酶，促进糖原分解。

人胰高血糖是由29个氨基酸组成的直链多肽，分子量为3485，它也是由一个大分子的前体裂解而来。胰高血糖在血清中的浓度为50-100ng/L，在血浆中的半衰期为5-10min,主要在肝灭活，肾也有降解作用。

nt-probnp是什么意思？它与bnp有什么区别

脑钠肽（BrainNatriuretic Peptide ,BNP）又称B型利钠肽（B-type Natriuretic Peptide）,

是继心钠肽（ANP）后利钠肽系统的又一成员，由于它首先是由日本学者Sudoh等于1988年

从猪脑分离出来因而得名，实际上它主要来源于心室。由于其最先从猪脑中分离，所以又称为

脑钠素：BNP。后来在心脏中也分离出BNP且心脏分泌的BNP多于脑，心脏释放的BNP主要

来自心室,但心室储存BNP较心房少。它与ANP均属于心脏利钠肽类，由于它们的发现使人们

认识到心脏也是一种内分泌器官。

BNP与NT-proBNP的主要区别

心肌细胞首先合成108个氨基酸的BNP原，称之为proBNP（BNP前体）。在受到心肌细胞的

刺激后（例如，心肌细胞拉伸），proBNP在蛋白酶作用下列解为NT-proBNP（氨基末端-

proBNP或N端-proBNP）和生物活性激素BNP。两种多肽都释放进入血循环。两者来源相同

并且等摩尔分泌。

BNP与NT-proBNP的不同点主要有如下几点：

（1）分子结构不同：BNP的分子结构中有一个非常重要的二硫键连接构成的环状结构，可与

钠尿肽受体结合发挥生物学活性作用；NT-proBNP为一直链结构，是失去生物活性的氨基酸

片段。

（2）在体内的清除途径不同：BNP的清除主要通过与钠尿肽清除受体（NPR-C）结合继而被

胞吞和溶酶体降解，只有少量的BNP通过肾脏清除，当肾功能缺失时，中性肽链内切酶

（NEP）也可打开BNP的环状结构而对它进行清除；NT-proBNP清除的唯一途径是肾小球滤

过，肾功能出现缺失对NT-proBNP的代谢影响极大。

（3）半衰期不同：BNP的半衰期是22分钟，而NT-proBNP的半衰期为120分钟。从临床检

验的角度考虑，NT-proBNP在体外相对较为稳定，给检测带来方便，但从临床应用的角度考

虑，BNP更短的半衰期更能及时反应患者病情变化，利于临床监测治疗效果，从而给临床带来

更好的应用价值。

两种多肽都释放进入血循环。两者来源相同并且等摩尔分泌。因此，从理论上讲， NT-proBNP的临床应用结果是相同的。而且从多年的临床结果来讲，也并不存在太大的区别。

在临床中，从心衰诊断这个角度来讲二者是没有区别的。但不存在差异是不可能的，以统计学

来分析两者的差异很小。美国《临床化学》杂志在2007年发表了一篇论文，题目是《BNP和

NT-proBNP在急慢性HF中的诊断精确性比较》，经过大量的文献统计得出如下结论：BNP和

NT-proBNP化验在急性和慢性HF的诊断上具有较高的诊断精确性并具有较高的相关性。

研究发现，脑钠肽（以下简称BNP）对心衰的早期诊断、早期干预以及预后有很大帮助。在

2001年修订的欧洲心脏病学会心衰诊疗指南中，已经把脑钠肽作为心衰诊断的工具。2005年

欧洲和美国的指南，均进一步肯定了脑钠肽在心衰诊断中的作用。

脑钠肽是心脏细胞产生的结构相关的肽类激素家族钠尿肽中的一种。当心功能不全时，由于心

脏容量负荷或压力负荷增加，心肌受到牵张或室壁压力增大，会使血中BNP的指标浓度增高，

而这恰恰是诊断心衰较为敏感的指标。可以独立预测左心室舒张末期压力升高状况。因此，

BNP可以作为一个更好的预示心衰状况的指标。

NT-proBNP是BNP激素原分裂后没有活性的N-末端片段，与BNP相比，半衰期更长，更稳

定，其浓度可反映短暂时间内新合成的而不是贮存的BNP释放，因此更能反映BNP通路的激

活。血浆NT-proBNP水平随心衰程度加重而升高。50岁以下的成人血浆NT-proBNP浓度

450pg/ml诊断急性心衰的敏感性和特异性分别为93％和95％；50岁以上的人血浆浓度

900pg/ml诊断心衰的敏感性和特异性分别为91％和80％。

NT-proBNP300pg/ml为正常，可排除心衰，其阴性预测值为99％。心衰治疗后NTproBNP＜200pg/ml提示预后良好。肾功能不全，肾小球滤过率60ml/min时NT-proBNP

1200pg/ml诊断心衰的敏感性和特异性分别为85％和88％。NT-proBNP值正常可以排除心

衰（阴性预测值接近100%）NT-proBNP有助于区分心源性和非心源性呼吸困难 NT-proBNP

值的高低与伴有呼吸困难心衰的症状严重程度相关在急性心衰的诊断中，NT-proBNP明显优

于临床判断，而二者联合的方法又优于单一诊断方法。

脑钠肽也称B型尿钠肽（BNP）主要由心室心肌细胞合成和分泌，人体血浆中的BNP由32个氨

基酸组成,具有多种生物活性, 促使其分泌的有效刺激主要来源于心室扩张或容量负荷过重,此外

急性心肌梗死时梗塞灶周围的心肌细胞的BNP分泌水平也会明显上调,其它影响脑钠肽分泌的

因素还包括原发性高血压、肾功能衰竭、缓慢或快速性心律失常、慢性阻塞性肺病和糖尿病。

检测BNP的临床意义

（1）用于心力衰竭的辅助诊断。对心力衰竭有很高的诊断价值，可比作心力衰竭的“白细胞

计数”。

（2）心肌梗死的诊断和预后。急性心肌梗死患者的血浆BNP水平稳定升高,并于症状出现后的

24h达到第一个高峰,第二个高峰可出现于发病后的第5d,其升高程度与梗死面积有关。

（3）呼吸困难的鉴别 BNP的测定可以筛选出非心衰呼吸困难的病人，因为其阴性值有很高的

预见性。

（4）治疗监测 BNP是一个治疗有效性的早期监测指标，当治疗有效时可明显下降。

（5）筛查高危的、无症状的左心室机能障碍的病人。如糖尿病，遗传性心脏病，高血压，过

往心梗，年龄超过50岁，都应进行常规筛查 。

（6）BNP检测对亚急性偶发性心肌缺血病人的风险分级

淀粉，蛋白质，脂肪在人体内发生什么变化？

人体摄入的大部分)脂肪经胆汁乳化成小颗粒,胰腺和小肠内分泌的脂肪酶将脂肪里的脂肪酸水解成游离脂肪酸和甘油单酯(偶尔也有完全水解成甘油和脂肪酸).水解后的小分子,如甘油、短链和中链脂肪酸，被小肠吸收进入血液。甘油单脂和长链脂肪酸被吸收后，先在小肠细胞中重新合成甘油三酯，并和磷脂、胆固醇和蛋白质形成乳糜微粒（chylomicron），由淋巴系统进入血液循环

蛋白质在生物体内经常处于合成和分解的动态平衡状态。蛋白质的一次合成，有的可保持相当长的稳定期，但是大部分蛋白质常常以一定速度进行分解或重新合成。在合成各种消化酶和血浆蛋白质等分泌蛋白质的肝脏和胰腺等内脏器官中，蛋白质的合成常常进行得很旺盛。人的红血球的平均寿命大约是120天，为了补充红血球，在骨髓中旺盛地进行着蛋白质的合成。蛋白质在生物体内的分解有两种，一种是经口摄取的食物蛋白质在消化道内通过酶促作用而分解；另一种是在细胞内各种蛋白质和酶的代谢更新。在消化道内的蛋白质，由于受胃液的胃蛋白酶、胰液的胰蛋白酶、糜蛋白酶等肽链内切酶的作用而分解为多肽。随后，由于胰液或小肠上皮中的肽酶的作用而分解成氨基酸。氨基酸由肠壁吸收，输送到各内脏器官，而其中的一部分作为合成原料而再被利用。当糖类、脂类等能源不足时，蛋白质就分解，其氨基酸便代替糖类和脂类而被利用。最近，对于细胞内的蛋白质代谢及其控制机制已引起了很大的重视。例如，据说鼠肝细胞的蛋白质在4—5天内约有70％可更新。因为肝细胞的平均寿命是160-400天，十分明显，肝脏中的大部分蛋白质的分解并非是随细胞的死亡而进行的。如果测定各种细胞内的细胞器的蛋白质代谢更新速度时，就可知道，线粒体、溶酶体等的半衰期平均为6.8和7.1天。粗面和滑面内质网，细胞膜等平均半衰期短到2天左右，其中各结构的蛋白质的更新率也是各不相同的。例如，在内质网中细胞色素b3的半衰期约120天，但NADPH-细胞色素C还原酶的半衰期约为80小时，这在测定细胞内各部分的可溶性成分中各种酶的更新率时，就可看到有相当大的差异。例如，胶原几乎显不出有更新率，可是线粒体的δ-氨基乙酰苯酸合成酶则显示出半衰期只约有60分钟，这是细胞内酶中半衰期最短的，其他酸的代谢更新率也比它要长，存于可溶性部分的许多酶平均为3—3.5天。大体上已知其半衰期在1.5小时到5天之间。所有的酶都显有其固有的代谢更新率，因此，可以推测，在细胞内对蛋白质分解过程存有某种调节机构，但其实质还不清楚

淀粉会先转成葡萄糖,而葡萄糖在血液中会产生一 个叫blood glucose loading的作用.这作用会就身体中的血液中的葡萄糖浓度去作出反应即是发出一个信号叫胰脏中的beta-cell去生产胰岛素.胰岛素会把多馀的葡萄糖变为肝糖(glycogen)并储藏於肌肉,肝脏,及肾脏之中.

吃的食物经过什么才分解成氨基酸的

如果你不是消化系统疾病的话吃氨基酸软胶囊毫无意义，对增强营养的作用基本没有，因为普通食物中蛋白质含量足够了（即便光吃米饭，也含大约3％－5％的蛋白质），消化分解后可获得所有的20种氨基酸。

如何控制蛋白质寿命及其生物学意义

蛋白质的寿命

• 细胞内绝大多数蛋白质的降解是服从一级反应动力学。半衰期介于几十秒到百余天，大多数是70～80d。

• 哺乳动物细胞内各种蛋白质的平均周转率为1 ～ 2d。代谢过程中的关键酶以及处于分支点的酶寿命仅几分钟，有利于体内稳态在情况改变后快速建立。

– 大鼠肝脏的鸟氨酸脱羧酶半衰期仅11min，是大鼠肝脏中降解最快的蛋白质。

– 肌肉肌动蛋白和肌球蛋白的寿命约l～2w。

– 血红蛋白的寿命超过一个月。

• 蛋白质的半衰期并不恒定，与细胞的生理状态密切相关。

蛋白质寿命的N端规则

• N端规则：细胞质中蛋白质寿命与肽链的N端氨基酸残基的性质有一定关系。

• N端的氨基酸残基为D、R、L、K和F的蛋白质，其半衰期只有2~3min。

• N端的氨基酸残基为A、G、M和V的蛋白质，它们在原核细胞中的半衰期可超过10h，而在真核细胞中甚至可超过20h。

前白蛋白的半衰期是如何得知的

利用脉冲追踪术和蛋白质合成抑制法可来检测蛋白质的降解速率，从而得知半衰期。另外一种检测蛋白质半衰期的新技术“漂白追踪”(bleach-chase)术，也可得知半衰期。决定蛋白质的半衰期有：泛素学说和N－末端氨基酸残基学说。

半衰期：放射性元素的原子核有半数发生衰变时所需要的时间，叫半衰期。药物的半衰期一般指药物在血浆中最高浓度降低一半所需的时间。

前白蛋白：又称转甲状腺素蛋白，分子量5.4万，由肝细胞合成，在电泳分离时，常显示在白蛋白的前方，其半衰期很短，仅约1.9天。因此，测定其在血浆中的浓度对于了解蛋白质的营养不良、肝功能不全、比之白蛋白和转铁蛋白具有更高的敏感性。