氨基酸几种衍生化方法（氨基酸衍生化注意事项）

生物体氨基酸有几种主要脱氨基方式？简述之

你好！

转氨基：α-氨基酸的氨基可逆的转移给α-酮酸，生成新的α-酮酸和另一种氨基酸。

氧化脱氨基：谷氨酸在L-谷氨酸脱氢酶的作用下生成α-酮戊二酸。

联合脱氨基：分为两种：转氨基偶联氧化脱氨基，转氨基偶联嘌呤核苷酸循环。

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各个氨基酸形成肽链的方式

（1）题图中①②③④⑤⑥⑦是不同种类的氨基酸，氨基酸种类不同是由氨基酸的R基决定的．

（2）氨基酸通过脱水缩合反应形成肽链，7个氨基酸经过脱水缩合反应形成一条肽链，脱去6分子水，形成6个肽键，相对分子量减少了6×18=108．

（3）如果肽链长度不变，改变氨基酸的排列顺序及肽链的空间结构，可以改变肽链的性质．

（4）两个蛋白质都是2条（2）肽链，组成蛋白质的氨基酸的种类、数目相同，但是两个蛋白质的氨基酸的排列顺序和空间结构可能不同，因此两种蛋白质可能是不同的蛋白质，其功能不同．

故答案为：

（1）R基

（2）脱水缩合 6 6 108

（3）氨基酸的排列顺序及肽链的空间结构

（4）不一定

氨基酸转氨基的方式包括哪两种？

（1）转氨基作用中

在转氨酶的催化下，α-酮酸与α-氨基酸进行氨基的转移，生成相应的α-酮酸与α-氨基酸的过程。体内的转氨酶有ALT和AST，其辅酶是磷酸吡哆醛和磷酸吡哆胺，内含维生素B6。（2）氧化脱氨基作用

脱氢、加水、放出氨。酶是谷氨酸脱氢酶，分布广，活性强，两种组织活性低（心肌和骨骼肌）。（3）联合脱氨基作用

转氨基作用加上氧化脱氨基作用，是氨基酸脱氨基作用的一种重要方式，也是体内生成非必需氨基酸的主要途

氨基酸是怎样合成的

必需氨基酸一般由碳水化合物代谢的中间物，经多步反应（6步以上）而进行生物合成的，非必需氨基酸的合成所需的酶约14种，而必需氨基酸的合成则需要更多的，约有60种酶参与。

生物合成的氨基酸除作为蛋白质的合成原料外，还用于生物碱、木质素等的合成。另一方面，氨基酸在生物体内由于氨基转移或氧化等生成酮酸而被分解，或由于脱羧转变成胺后被分解。

扩展资料

氨基酸在人体内通过代谢可以发挥下列一些作用：

①合成组织蛋白质；

②变成酸、激素、抗体、肌酸等含氨物质；

③转变为碳水化合物和脂肪；

④氧化成二氧化碳和水及尿素，产生能量。

参考资料来源：百度百科-氨基酸

氨基酸是如何代谢的?分几条途径?谢谢~

不同的氨基酸有不同

含硫氨基酸的代谢

(一) 甲硫氮酸和转甲基作用

甲硫氨酸是体内重要的甲基供体，但必须先转变成它的活性形式SAM，才能供给甲基。已知体内约有50多种物质需要SAM提供甲基，生成甲基化合物，如；SAM在体内参与合成许多重要的甲基化合物肌酸、肾上腺素、胆碱等。核酸或蛋白质通过甲基化进行修饰，可以影响它们的功能。此外，一些活性物质经甲基化后，又可消除其活性或毒性，是生物转化的一种重要反应，因此，甲基化作用不仅是重要的代谢反应，更具有广泛的生理意义，而SAM则是体内最重要的甲基直接供体。

甲硫氨酸是必需氨基酸，必须由食物供给，如图9-16所示，虽然在体内同型半胱氨酸得到从N5—甲基FH4所携带的甲基后可以生成甲硫氨酸，但体内并不能合成同型半胱氨酸，它只能由甲硫氨酸转变而来，故甲硫氨酸必须由食物供给。不过通过甲硫氨酸循环可以使甲硫氨酸在供给甲基时得以重复利用，起了节约一部分甲硫氨酸的作用。从甲硫氨酸循环可见，N5-甲基FH4可看成是体内甲基的间接供体。

甲硫氨酸循环的生理意义是甲硫氨酸的再利用。在此反应中，因N5-甲基FH4同型半胱氨酸转甲基酶的辅酶是甲基维生素B12，故维生素B12缺乏时，N5-甲基FH4的甲基不能转移，不仅影响了甲硫氨酸的合成，同时由于已结合了甲基的FH4不能游离出来，无法重新利用以转运一碳单位，如此，可导致DNA合成障碍，影响细胞分裂，最终可能引起巨幼红细胞贫血。

在体内, 甲硫氨酸还参与了肌酸的合成, 后者和ATP反应生成的磷酸肌酸是体内ATP 的储存形式。

(二) 半胱氨酸及胱氨酸的代谢

半胱氨酸含巯基（-SH），胱氨酸含二硫键（-S-S-）。两分子半胱氨酸可氧化生成胱氨酸，胱氨酸亦可还原成半胱氨酸。两个半胱氨酸分子间所形成的二硫键在维持蛋白质构象中起着很重要的作用。在蛋白质化学一章中已述及，体内许多重要的酶，如乳酸脱氢酶、琥珀酸脱氢酶等都有赖于分子中半胱氨酸残基上的巯基以表现其活性，故有巯基酶之称，某些毒物，如重金属离子Pb2+、Hg2+等均能和酶分子上的巯基结合而抑制酶活性，从而发挥其毒性作用。二硫基丙醇可使已被毒物结合的巯基恢复原状，具有解毒功能。

2．半胱氨酸可经氧化、脱羧生成牛磺酸，是结合胆汁酸的组成成分(见前氨基酸的脱羧)。

3．谷胱甘肽(glutathione，GSH)是由谷氨酸分子中的g-羧基与半胱氨酸及甘氨酸在体内合成的三肽，它的活性基团是半胱氨酸残基上的巯基。GSH有还原型和氧化型两种形式可以互变。

GSH在维持细胞内巯基酶的活性和使某些物质处于还原状态(例如使高铁血红蛋白还原成血红蛋白)时本身被氧化成GS-SG，后者可由细胞内存在的谷胱甘肽还原酶使之再还原成GSH，NADPH为其辅酶。

此外，红细胞中的GSH还和维持红细胞膜结构的完整性有关，若GSH显著降低则红细胞易破裂。

在细胞内，GSH／GS-SG的比例一般维持在100／1左右。

4．半胱氨酸在体内进行分解代谢可以直接脱去巯基和氨基，产生丙酮酸、氨和硫化氢，硫化氢被迅速氧化成硫酸根。在体内生成的硫酸根，一部分可以无机硫酸盐形式随尿排出，一小部分则可经活化转变成“活性硫酸根”，即3′-磷酸腺苷5′-磷(3’—phosphoadenosine-5’phosphosulfate，PAPS)，这一转变过程需要ATP的参与。

PAPS性质活泼，可以提供硫酸根与某些物质合成硫酸酯，例如；类固醇激素可形成硫酸酯形式而被灭活。PAPS还可参与硫酸软骨素的合成。

三、支链氨基酸的代谢

支链氨基酸包括缬氨酸、亮氨酸和异亮氨酸，它们都是必需氨基酸，均主要在肌肉、脂肪、肾、脑等组织中降解。因为在这些肝外组织中有一种作用于此三个支链氨基酸的转氨酶，而肝中却缺乏。在摄入富含蛋白质的食物后，肌肉组织大量摄取氨基酸，最明显的就是摄取支链氨基酸。支链氨基酸在氮的代谢中起着特殊的作用，如在禁食状态下，它们可给大脑提供能源。支链氨基酸降解的第一步是转氨基，a-酮戊二酸是氨基的受体。缬、亮、异亮氨基酸转氨后各生成相应的a-酮酸，此后，在支链a-酮酸脱氢酶系的催化下氧化脱羧生成各自相应的酰基CoA的衍生物，反应类似于丙酮酸和a-酮戊二酸的氧化脱羧(图9-17)。

肌肉组织中的a-酮戊二酸在接受支链氨基酸的氨基后转变成谷氨酸，然后谷氨酸又可与肌肉中的丙酮酸经转氨作用又回复生成a-酮戊二酸和丙氨酸，丙氨酸经血液运送至肝脏参与尿素合成和糖异生作用，即参加葡萄糖-丙氨酸循环(图9-18、9-10)。

四、芳香族氨基酸的代谢

芳香族氨基酸包括苯丙氨酸、酪氨酸和色氨酸。

(一)苯丙氨酸及酪氨酸的代谢

苯丙氨酸和酪氨酸的结构相似。苯丙氨酸在体内经苯丙氨酸羟化酶(phenylalanine hydroxylase)催化生成酪氨酸，然后再生成一系列代谢产物。

苯丙氨酸羟化酶存在于肝脏，是一种混合功能氧化酶，该酶催化苯丙氨酸氧化生成酪氨酸，反应不可逆，亦即酪氨酸不能还原生成苯丙氨酸，因此，苯丙氨酸是必需氨基酸而酪氨酸是非必需氨基酸。

若苯丙氨酸羟化酶先天性缺失，则苯丙氨酸羟化生成酪氨酸这一主要代谢途径受阻，于是大量的苯丙氨酸走次要代谢途径，即转氨生成苯丙酮酸，导致血中苯丙酮酸含量增高，并从尿中大量排出，这即是苯丙酮酸尿症(phenylketonuria，PKU)，苯丙酮酸的堆积对中枢神经系统有毒性，使患儿智力发育受障碍，这是氨基酸代谢中最常见的一种遗传疾病，其发病率约为8～10／10万，患儿应及早用低苯丙氨酸膳食治疗。PKU现在已可进行产前基因诊断。

酪氨酸的进一步代谢涉及到某些神经递质、激素及黑色素的合成。如酪氨酸是合成儿茶酚胺类激素（去甲肾上腺素和肾上腺素）及甲状腺素的原料。

酪氨酸在体内可以合成黑色素，若合成过程中的酶系先天性缺失则不能合成黑色素，黑色素合成障碍，皮肤、毛发等发白，称为白化病(albnism)，发病率约为3／10万。

酪氨酸还可转氨生成对羟苯丙酮酸，再转变成尿黑酸，最后氧化分解生成乙酰乙酸和延胡索酸，所以酪氨酸和苯丙氨酸都是生糖兼生酮氨基酸。若有关尿黑酸氧化的酶系先天性缺失，则尿黑酸堆积，使排出的尿迅速变黑，出现尿黑酸症(alkaptonuria)，此遗传疾病较罕见，发病率约仅为0．4／10万。

(二)色氮酸的代谢

色氨酸的降解途径是所有氨基酸中最复杂的。此外，它的某些降解中间产物又是合成一些重要生理物质的前身，如尼克酸（这是合成维生素的特例）、5-羟色胺等。

上述芳香族氨基酸降解的两种主要酶：苯丙氨酸羟化酶和色氨酸吡咯酶，都主要存在于肝脏，所以当患有肝脏严重疾病时，芳香族氨基酸的分解代谢受阻，使之在血液中的含量升高，此时应严格限制食物或补液中的芳香族氨基酸含量且多补充支链氨基酸。

血液中支链氨基酸与芳香族氨基酸浓度之比 (BCAA/ACAA)正常值应为3.0～3.5，肝脏严重疾病如肝昏迷时常可降至1.5-2.0，临床上此比值可作为衡量肝功能是否衰竭的一个指标。

氨基酸的几种脱氨基的 方式的产物是什么

一、氨基酸的一般代谢 (一)氨基酸通过转氨基作用脱去氨基 转氨基作用是指在转氨酶的催化下，可逆地把α�氨基酸的氨基转移给α�酮酸，结果是氨基酸脱去氨 基生成相应的α�酮酸，而原来的α�酮酸则转变为另一种氨基酸。 (二)谷氨酸通过L�谷氨酸脱氢酶催化脱去氨基 L�谷氨酸在L�谷氨酸脱氢酶氧化脱氨生成α�酮戊二酸和氨。L�谷氨酸脱氢酶是唯一既能利用NAD+又 能利用NADP+接受还原当量的酶。 若转氨酶与L�谷氨酸脱氢酶协同作用，即转氨基作用与谷氨酸的氧化脱氨基作用耦联进行，就可达到把 氨基酸转变成NH3及相应二酮酸的目的。转氨基作用与谷氨酸脱氨作用的结合被称作转氨脱氨作用，又称 联合脱氨基作用。 (三)氨基酸通过嘌呤核苷酸循环脱去氨基 心肌和骨骼肌中氨基酸主要通过嘌呤核苷酸循环脱去氨基。 二、氨的代谢 (一)体内有毒性的氨有三个重要来源 1.氨基酸脱氨基作用和胺类分解均可产生氨 氨基酸脱氨基作用产生的氨是体内氨的主要来源。 2.肠道细菌腐败作用产生氨 蛋白质和氨基酸在肠道细菌的作用下产生氨，肠道尿素经细菌尿素酶水解也产生氨。肠道偏碱时，氨的 吸收增强。临床上对高血氨病人采用弱酸性透析液作结肠透析，而禁止用碱性的肥皂水灌肠，就是为了 减少氨的吸收。 3.肾小管上皮细胞分泌的氨主要来自谷氨酰胺 肾小管细胞中NH3的分泌，此时氨被吸收入血，成为血氨的另一个来源。 (二)氨在血液中以丙氨酸和谷氨酰胺的形式转运 1.通过丙氨酸�葡萄糖循环 氨从肌肉运往肝。肌肉中的氨基酸经转氨基作用将氨基转给丙酮酸生成丙氨酸，丙氨酸经血液运往肝。 2.通过谷氨酰胺，氨从脑和肌肉等组织运往肝或肾 谷氨酰胺是另一种转运氨的形式，它主要从脑和肌肉等组织向肝或肾运氨。 (三)氨在肝合成尿素是氨的主要去路 鸟氨酸循环的具体过程比较复杂，大体可分为以下五步。 1.氨基甲酰磷酸的生成 NH3与CO2可由氨基甲酰磷酸合成酶I(CPS�I)催化生成氨基甲酰磷酸。 2.瓜氨酸的合成 在鸟氨酸氨基甲酰转移酶(OCT)催化下，氨基甲酰磷酸上的氨基甲酰部分转移到鸟氨酸上，生成瓜氨酸和 磷酸。 3.精氨酸的合成 在胞液中经精氨酸代琥珀酸合成酶催化，与天冬氨酸反应生成精氨酸代琥珀酸。在精氨酸代琥珀酸裂解 酶的催化下，裂解成精氨酸与延胡索酸。 4.精氨酸水解释放尿素 在胞液中，精氨酸由精氨酸酶催化，水解生成尿素和鸟氨酸。鸟氨酸通过线粒体内膜上载体的转运再进 入线粒体，参与瓜氨酸的合成。如此反复，完成鸟氨酸循环。 三、个别氨基酸的代谢 (一)氨基酸的脱羧基作用产生特殊的胺类化合物 1.γ�氨基丁酸 谷氨酸经谷氨酸脱羧酶催化生成γ�氨基丁酸。 2.牛磺酸 体内牛磺酸由半胱氨酸代谢转变而来。牛磺酸是结合胆汁酸的组成部分。 3.组胺 组氨酸脱羧基生成组胺，反应由组氨酸脱羧酶催化。 4.5�羟色胺 色氨酸首先经色氨酸羟化酶催化生成5�羟色胺。 (二)某些氨基酸在分解代谢中产生一碳单位 1.由氨基酸产生的一碳单位可相互转变 一碳单位主要来自丝氨酸、甘氨酸、组氨酸及色氨酸的分解代谢。 一碳单位中碳原子的氧化状态不同，在一定条件下，可通过氧化还原而相互转变。但NS�甲基四氢叶酸 的生成基本不可逆。 2.一碳单位的主要功能是参与嘌呤、嘧啶的合成 氨基酸分解代谢过程中产生的一碳单位可作为嘌呤、嘧啶的合成原料。一碳单位将氨基酸代谢与核苷酸 代谢密切联系起来。 (三)含硫氨基酸的代谢是相互联系的 1.甲硫氨酸参与甲基转移 体内的含硫氨基酸包括三种：甲硫氨酸(蛋氨酸)、胱氨酸、半胱氨酸。甲硫氨酸经甲硫氨酸腺苷转移酶 催化，与ATP作用，生成S�腺苷甲硫氨酸（SAM）。SAM中的甲基称为活性甲基，SAM称为活性甲硫氨酸。 SAM是体内甲基最重要的直接供体，其辅酶是维生素B12。 2.甲硫氨酸为肌酸合成提供甲基 肌酸和磷酸肌酸是能量储存与利用的重要化合物。肌酸以甘氨酸为骨架，由精氨酸提供脒基，SAM提供甲 基。肝是合成肌酸的主要器官。 (四)半胱氨酸代谢可产生多种重要的生理活性物质 半胱氨酸脱去羧基生成牛磺酸，牛磺酸是结合胆汁酸的组成成分之一。含硫氨基酸氧化分解均可产生硫 酸根，但半胱氨酸是体内硫酸根的主要来源。 (五)芳香族氨基酸代谢可产生神经递质 芳香族氨基酸包括苯丙氨酸、酪氨酸和色氨酸。酪氨酸可由苯丙氨酸羟化生成。苯丙氨酸与色氨酸为营 养必需氨基酸。 1.苯丙氨酸 苯丙氨酸羟化生成酪氨酸。 2.酪氨酸 酪氨酸进一步代谢可生成多巴、多巴胺、去甲肾上腺素和肾上腺素等儿茶酚胺物质，此外还可合成黑色 素。 3.色氨酸的分解代谢可产生丙酮酸和乙酰乙酰CoA 色氨酸除生成5�羟色胺外，还可分解生成一碳单位和多种酸性中间代谢产物。色氨酸分解可产生丙酮酸 和乙酰乙酰CoA。故色氨酸为生糖兼生酮氨基酸。