氨基酸的pka值(氨基酸的pka值与蛋白质环境)

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pka是什么参数

酸度系数。

酸度系数以符号pKa来表示:一般来说,较大的Ka值(或较小的pKa值)代表较强的酸,这是由于在同一的浓度下,离解的能力较强。

利用酸度系数,可以容易的计算酸的浓度、共轭碱、质子及氢氧离子。如一种酸是部份中和,Ka值是可以用来计算出缓冲溶液的pH值。

在生物化学上,蛋白质及氨基酸侧链的pKa值是对酶的活跃性及蛋白质的稳定性十分重要。

扩展资料

pka参数的意义:

1、pKa是有机化合物非常重要的性质,决定化合物在介质中的存在形态,进而决定其溶解度、亲脂性、生物富集性以及毒性。

2、对于药物分子,pKa还会影响其药代动力学和生物化学性质。

3、精确预测有机化合物的pKa值在环境化学、生物化学、药物化学以及药物开发等领域都有重要意义。

参考资料来源:百度百科-酸度系数

氨基酸的pka值(氨基酸的pka值与蛋白质环境)

pKa是什么意思?

pKa是一个多义词,所指的意思分别是:

1、pKa指的是酸度系数:

酸度系数,又名酸离解常数,代号Ka值,在化学及生物化学中,是指一个特定的平衡常数,以代表一种酸离解氢离子的能力。该平衡状况是指由一种酸中,将氢离子转移至水。

2、pKa指的是蛋白激酶A:

蛋白激酶 A 又称依赖于cAMP的蛋白激酶A,是一种结构最简单、生化特性最清楚的蛋白激酶。

3、pKa指的是初级撞出原子PKA:

在材料辐照中,原子因入射粒子的碰撞而获得大于Ed(位移阈能)的能量,从而产生离位现象的原子称为初级撞出原子PKA。

扩展资料:

作为一个平衡常数,酸度系数Ka是以反应物与化合物,更准确的应是质子化状态与脱质子化状态的自由能差ΔG°来计算。

分子的相互作用偏向脱质子化状态时会提升Ka值,或是降低pKa值。相反的,分子作用偏向质子化状态时,Ka值会下降,或提升pKa值。

举例假设AH在质子化状态下释放一个氢键给原子X,这个氢键在脱质子化状态下是欠缺的。因质子化状态有着氢键的优势,pKa值随之而上升。

参考资料来源:百度百科—pKa

参考资料来源:百度百科—pKa

参考资料来源:百度百科—pKa

pka计算公式是什么?

pka计算公式:

由于在不同的酸这个常数会有所不同,所以酸度系数会以常用对数的加法逆元,以符号pKa,来表示:一般来说,较大的Ka值(或较小的pKa值)代表较强的酸,这是由于在同一的浓度下,离解的能力较强。 

利用酸度系数,可以容易的计算酸的浓度、共轭碱、质子及氢氧离子。如一种酸是部份中和,Ka值是可以用来计算出缓冲溶液的pH值。

扩展资料

作为一个平衡常数,酸度系数Ka是以反应物与化合物,更准确的应是质子化状态(AH)与脱质子化状态(A)的自由能差ΔG°来计算。

分子的相互作用偏向脱质子化状态时会提升Ka值(因[A]与[AH]的比增加),或是降低pKa值。相反的,分子作用偏向质子化状态时,Ka值会下降,或提升pKa值。

举例假设AH在质子化状态下释放一个氢键给原子X,这个氢键在脱质子化状态下是欠缺的。因质子化状态有着氢键的优势,pKa值随之而上升(Ka下降)。

氨基酸的Pk值是什么意思?怎么用啊?

等电点:如果调节溶液的PH值使得其中的氨基酸呈电中性,我们把这个PH值称为氨基酸的等电点:PI。PI是氨基酸的重要常数之一,它的意义在于,物质在PI处的溶解度最小,是分离纯化物质的重要手段。等电点的计算:对于所有的R基团不解离的氨基酸而言(即解离只发生在α-羧基和α-氨基上),计算起来非常简单:PI=(PK1’+PK2’)/2若是碰到R基团也解离的,氨基酸就有了多级解离,这个公式就不好用了,比如Lys、Glu、Cys等。aa Cys Asp Glu Lys His ArgPK’α-羧基 1.71 2.69 2.19 2.18 1.82 2.19PK’α-氨基 8.33 9.82 9.67 8.95 9.17 9.04PK’-R-基团 10.78(-SH) 3.86(β-COOH) 4.25(γ- COOH) 10.53(ε-NH2) 6(咪唑基) 12.48(胍基)在这种情况下可以按下面的步骤来计算:1 由PK’值判断解离顺序,总是PK1’ PK2’ PK3’ …,即谁的PK’值小,谁就先解离。2 按照解离顺序正确写出解离方程式:简式,注意解离基团的正确写法。3 找出呈电中性的物质,其左右PK’值的平均值就是氨基酸的等电点:PI=(PK左’+PK右’)/2以Lys为例:在黑板上用简式演示3

等电点的测定:等电聚焦法:这是一种特殊的电泳,其载体上铺有连续的PH梯度的缓冲液,然后将氨基酸点样,只要该处的PH与氨基酸的PI不同,则氨基酸就会带电,PH值PI时,aa带-电;PH值PI时,aa带+电。通电后,氨基酸就会移动,直到某处的PH=PI,氨基酸才呈电中性,不再移动,因此,可以测出PI。

等电点沉淀

所有的氨基酸均为两性物质,亦即它们至少含有一个酸性基(carboxyl)及一个碱性基(α-amino)。这些可游离的团基在pH变化时,因释出或接受质子而可充当弱酸或弱碱,其离子化特性与其它物质一样遵守Henderson-Hasselbalch方程式:

pH = pKa + log10 [未质子化的形式(碱)] / [已质子化的形式(酸)]

pH = pKa + log [A-] / [HA]

氨基酸可以三种形式存在,即正电荷(cation)、两性离子(zwitterion)或双极性离子(dipolar ion)及负电荷(anion)等三种,若在酸性溶液中带正电荷,则在碱性溶液中带负电荷。若氨基酸在某一pH值下其净电荷为0,且在电场中不移动时,称此pH值为它的pI值(等电点)。因为净电荷为零,净电斥力不存在的缘故,大部份蛋白质於等电点的pH值下,其溶解度最小。相反的,当溶液的pH值低於或高於pI,所有蛋白质分子所带净电荷必为同号,彼此之间有相斥力,不会凝结。所以,将pH调到等电点的大小,则大部份的蛋白质将会沉淀,这种现象可以应用於估算某蛋白质的等电点.

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