极性氨基酸又称为亲水性氨基酸
生物学家劳伦斯·赫斯特和斯蒂芬·弗里兰在20世纪90年代末把天然基因密码和计算机随机产生的几百万组密码拿去比对，结果轰动一时。他们想知道，如果发生点突变这种把一个字母换掉的变异，哪一套密码系统能保留最多正确的氨基酸，或将它代换成另一个性质相似的氨基酸。
结果他们发现，天然的基因密码最经得起突变的考验。点突变常常不会影响氨基酸序列，而如果突变真的改变了氨基酸，也会由另一个物理特性相似的氨基酸来取代。据此，赫斯特与弗里兰宣称，天然的遗传密码比成千上万套随机产生的密码要优良得多。它不但不是大自然密码学家愚蠢而盲目的作品，而是万里挑一的密码系统。
天然的三联基因密码的第一个字母都有特定的对应方式。举例来说，所有以丙酮酸为前体合成的氨基酸，它们密码的第一个字母都是T。所有由α-酮戊二酸所合成的氨基酸，其三联密码第一个字母都是C；所有由草酰乙酸合成的氨基酸，第一个字母都是A；最后，几种简单前体通过单一步骤所合成的氨基酸，第一个字母都是G。
三联密码的第二个字母和氨基酸是否容易溶于水有关，或者说和氨基酸的疏水性有关。亲水性氨基酸会溶于水，疏水性氨基酸不会溶于水，但会溶在脂肪或油里，比如溶在含有脂质的细胞膜里。所有的氨基酸，可以从“非常疏水”到“非常亲水”排列成一张图谱，而正是这张图谱决定了氨基酸与第二个密码字母之间的关系。疏水性最强的六个氨基酸里有五个，第二个字母都是T，所有亲水性最强的氨基酸第二个字母都是A。介于中间的有些是G有些是C。
三联密码的第三个字母不含任何信息，不管接上哪一个字母都没关系，这组密码子都会翻译出一样的氨基酸。以甘氨酸为例，它的密码子是GGG，但是最后一个G可以代换成T、A或C。
第三个字母的随机性暗示了一些有趣的事情。二联密码可以编码16种氨基酸。如果我们从20个氨基酸里拿掉5个结构最复杂的（剩下15个氨基酸，再加上一个终止密码子）这样前两个字母与这15个氨基酸特性之间的关联就更明显了。因此，最原始的密码可能只是二联密码，后来才靠“密码子捕捉”的方式成为三联密码，也就是各氨基酸彼此竞争第三个字母。
第一个字母和氨基酸前体之间的关系直截了当，第二个字母和氨基酸的疏水性相关，第三个字母可以随机选择。这套密码系统除了可以忍受突变，还可以降低灾难发生时造成的损失，同时可以加快进化的脚步。因为如果突变不是灾难性的，那应该会带来更多的好处。
解出世界数学难题
有点烧脑
空调开好
超模君今天重温了综艺《百万富翁》，在想到底有没有一道题是价值百万的呢？
答案是有的，他就是著名的“千禧难题”。
千禧年大奖难题(Millennium Prize Problems),又称世界七大数学难题， 是七个由美国克雷数学研究所(Clay Mathematics Institute,CMI)于2000年5月24日公布的数学猜想。
这些都是极难的问题，其中大多数需要大量的专业知识，甚至光理解题目就很吃力了。
但只要你解破其中一题即可获奖金100万美元，相当于人民币6934900元。
为了照顾下学渣，今天要讲的是最容易理解和解释的一个。
? P=NP？
有捷径？没有捷径？
P=NP问题，其实就是在问生活是否存在大量可证明的捷径。
那么P和NP到底是什么？
P代表了这样一类问题，计算机在解决它们的时候可以有速度非常快的方法。这个速度和计算机硬件无关，仅仅取决于这个解决方法本身的便捷性。NP代表了另一类问题，它们有最优解，但是，其中很多问题，计算机在寻求最优解时，没有快速的方法，只能傻傻的、暴力的、尝试所有可能的组合，然后找到最优解。NP问题中，最难的一类问题，被称为NPC，也就是NP完全问题。
这个问题有什么意义吗？
意义就大大大了！
如果P=NP，则意味着，每一个NP问题都可以转化成P，也就是每一个难题最终可以变成一个简单命题，让计算机快速求解。
如果P≠NP，则意味着，很多NP问题无法简化成P，也就是计算机只能很傻很暴力的去求解。
跟我们这些普通的地球人有什么关系？
如果真的成立了，就意味着人类在解决复杂问题的时候就存在捷径了！
听起来好像很厉害的样子，能具体点吗？
假如P=NP的世界会怎样
试想下一个充满求解捷径的世界会是怎么样？
举一个场景，随着互联网的发展，RSA加密协议被广泛应用于各行各业，特别是电子商务。
RSA是什么？
RSA是目前最有影响力和最常用的公钥加密算法，基于计算乘积容易，分解因数则很难的数论事实，它能够抵抗到目前为止已知的绝大多数密码攻击，已被ISO推荐为公钥数据加密标准。
就是这么一个目前安全系数最高的的协议，在P=NP的世界里将会被轻易破解。
RSA加密协议的核心——因数分解问题将变得能被高效地计算，我们可以找到几百万位数的质数因子。因此，P=NP将让RSA协议失效，所有基于公钥加密系统的协议也都将失效。
再来个栗子：蛋白质折叠问题也将会迎刃而解。当你需要进行癌症治疗时，不会是无法治愈的结果了。
科普一下，蛋白质会由所含氨基酸残基的亲水性、疏水性、带正电、带负电等特性通过残基间的相互作用而折叠成一立体的三级结构。
就是说蛋白质折叠涉及到内外部的不同因子的组合，导致其预测结构的可能性非常的多。因此，我们现阶段的难题就在于无法在短时间中从氨基酸序列计算出蛋白质结构，甚至无法得到准确的三维结构。
然而在P=NP的世界里，我们可以通过确切的程式算法，准确无误地制造出特定的蛋白质，其折叠方式不仅能有效地饿死癌细胞，而且对正常细胞没有任何影响。
另外，空当接龙、扫雷、数独等一些经典游戏也因为算法而在很大程度上变得索然无味。甚至说，当你在围棋对弈的时候，就已经知道正确的第一手，按照算法写好的剧本一直领先。
总之，在P=NP下，许多重要的未解之谜都可以被算法快速的KO了，特别是生物学和治疗癌症、商业和经济、破解网路金融的加密等等的难题。
最终有人可以证明吗？
但关于P和NP问题，目前还没有被证明。
但大多数人的观点是认为P≠NP。
因为当我们面临一个NP完全问题时，不可能找到一个在所有情况下都能解决该问题的算法。此时就要借助于其他方法，如近似计算、启发式方法、暴力破解等方法的组合，然后去尽可能的争取最好的结果。
然而证明P≠NP并非易事。你需要证明不存在有效的算法能解决团问题或任何其他的NP完全问题，这些算法除了包括现有的还包括将来发明的。
虽然如此，但就像费马大定理，从17世纪到1995年，历经三百多年的历史才被怀尔斯彻底证明。
同样，我们对解决这个问题仍然抱有希望。
世界第一数学难题：一夜暴富的机会来了,解出世界数学难题
《原清华大学生物学教授颜宁在科学技术实验上的探索与创新》
1996年-2000年清华大学生物科学与技术系学士；
2000年-2004年美国普林斯顿大学分子生物学系，博士，导师为结构生物学家、清华大学教授、中国科学院院士、欧洲分子生物学学会外籍会士、美国国家科学院外籍院士、美国人文与科学院外籍院士施一公；
2005年-2007年 美国普林斯顿大学分子生物学系从事博士后研究；
2007年-至今清华大学教授、博士生导师；
2017年5月7日从清华大学证实，颜宁已接受美国普林斯顿大学邀请，受聘该校分子生物学系雪莉·蒂尔曼终身讲席教授的职位。
研究方向
人类基因组中编码蛋白的所有基因约有30%编码膜蛋白。
膜蛋白在一切生命过程中起着关键作用，具有重要的生理功能。FDA批准上市的药物中,约50%的作用靶点为膜蛋白。
因此，对膜蛋白结构与功能的研究具有极高的生物学意义及医药应用前景。
转运蛋白（transport proteins）是膜蛋白的一大类，介导生物膜内外的化学物质以及信号交换。脂质双分子层在细胞或细胞器周围形成了一道疏水屏障， 将其与周围环境隔绝起来。
尽管有一些小分子可以直接渗透通过膜，但是大部分的亲水性化合物，如糖，氨基酸，离子，药物等等，都需要特异的转运蛋白的帮助来通过疏水屏障。
因此，转运蛋白在营养物质摄取，代谢产物释放以及信号转导等广泛的细胞活动中起着重要的作用。
大量疾病都与膜转运蛋白功能失常有关，转运蛋白是诸如抗抑郁剂，抗酸剂等大量药物的直接靶点。
研究主要集中在次级主动运输蛋白的工作机理上。
交替通路模型，被用来解释转运蛋白的工作机理，在这个模型中，转运蛋白至少采取两种构象来进行底物的装载及卸载：
一种向膜外开放，一种向膜内开放。有许多结构和生物物理学证据支持这个模型。
但是，仍有两个最有趣的基本问题没有解决。
第一，主动运输的能量偶联机制是什么？
第二，在转运过程中，是什么因素触发了转运蛋白的构象变化？使用基于结构的研究手段对次级主动运输蛋白进行研究，以期解决转运蛋白工作机理中的基本问题。
主要成就
2014年，颜宁率领的团队在世界上首次解析了人源葡萄糖转运蛋白GLUT1的三维晶体结构。
2015年进一步获得了具备更多构象的GLUT3结合底物和抑制剂的超高分辨率结构，从而清晰揭示了葡萄糖跨膜转运这一基本细胞过程的分子基础。
此外，她还对离子通道结构生物学领域做出重要贡献，解析了电压门控钠离子通道的晶体结构，最近又利用最新冷冻电镜技术获得了最大钙离子通道RyR1的高分辨率结构。
2015年进一步获得了具备更多构象的GLUT3结合底物和抑制剂的超高分辨率结构，从而清晰揭示了葡萄糖跨膜转运这一基本细胞过程的分子基础。
2016年9月-Science-关闭及开放构象的RyR2
2016年9月，颜宁教授研究组与加拿大卡尔加里大学陈穗荣研究组合作在《Science》（DOI:10.1126/science.aah5324）发表研究长文，揭示了已知分子量最大的离子通道Ryanodine受体RyR2亚型处于关闭和开放两种状态的三维电镜结构，探讨了RyR2的门控机制。
通过比较关闭和开放状态的两个结构，发现位于穿膜区域负责通透离子的通道有明显的变化：
在开放构象中，该通道发生扩张，从而使得钙离子能够顺利地从肌质网内部转移到细胞质中。通过对RyR2中每个相对独立的结构域的仔细比较和分析，认为中心结构域极有可能是引发RyR开放的关键，这一发现与之前有关RyR的功能研究结论相吻合。
另外，研究组还获得了分辨率为5.7埃的RyR1开放构象结构，并基于结构比对，初步分析了RyR1的门控机理，有关RyR1的成果已分别发表在《Nature》（Doi:10.1038/nature14063）和《Cell Research》（Doi:10.1038/cr.2016.89）上，有关Cav1.1的论文已分别发表于《Science》（DOI: 10.1126/science.aad2395）和《Nature》（Doi:10.1038/nature19321）杂志上。上述研究与最新的这篇研究论文极大地促进了人们对于兴奋-收缩偶联的理解。
2017年2月，真核生物电压门控钠离子通道的拓扑图和三维电镜结构
2017年2月，颜宁教授研究组在《科学》（Science, DOI: 10.1126/science.aal4326）在线发表了题为“Structure of a eukaryotic voltage-gated sodium channel at near atomic resolution”的研究长文，在世界上首次报道了真核生物电压门控钠离子通道。
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